Дтп 

Мономерами молекул каких органических веществ являются. Органические вещества. Аминокислоты. Белки. III. Мотивация учебной деятельности школьников

1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.

Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH 2), обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН) с кислотными свойствами.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?

В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В их молекулах карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.

Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением боковой группы (радикала). Она может быть неполярной или полярной (нейтральной, кислой, основной), гидрофобной или гидрофильной, что и придаёт каждой аминокислоте особые свойства.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.

Аминогруппа (–NH 2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Структурную формулу дипептида (например, Ала–Глу) можно представить следующим образом:

Структурную формулу трипептида (например, Глу–Ала–Лиз) можно представить следующим образом:

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации.

Цепочка (линейная последовательность) аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру. На основе первичной структуры создаются другие виды структур, поэтому именно первичная структура определяет форму, свойства и функции белка.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Третичная структура формируется за счёт образования водородных, ионных, дисульфидных (S–S связей между остатками аминокислоты цистеина) и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды.

В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды не связываются ковалентными связями, прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную – водородные, ионные, дисульфидные и др., четвертичную – слабые межмолекулярные взаимодействия.

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Растения – автотрофные организмы. Они синтезируют аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза (которые, в свою очередь, образуются из углекислого газа и воды) и азотсодержащих неорганических соединений (ионов аммония, нитрат-ионов). Таким образом, у растений исходными веществами для синтеза аминокислот являются СО 2 , Н 2 О, NH 4 + (NH 3), NO 3 – .

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трёх молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Можно построить шесть трипептидов: Ала–Лиз–Глу, Ала–Глу–Лиз, Лиз–Ала–Глу, Лиз–Глу–Ала, Глу–Ала–Лиз и Глу–Лиз–Ала. Все полученные пептиды будут обладать разными свойствами.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определённой скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:

–СООН → –СОО – + Н +

Радикалы основных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н +) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:

–NH 2 + Н + → NH 3 +

Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Если в составе белка преобладают остатки кислых аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет отрицательным и она будет перемещаться к аноду (положительно заряженному электроду). Если же преобладают остатки основных аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет положительным, и белок будет двигаться в сторону катода (отрицательно заряженного электрода).

Скорость движения зависит прежде всего от величины заряда белковой молекулы, её массы и пространственной конфигурации.

Малые молекулы - это биомолекулы с относительно небольшой молекулярной массой от 100 до 1000, которые содержат до 30 атомов углерода. На долю малых молекул приходится около 3% от общей массы клетки.

Особенности малых молекул. Они располагаются в свободном состоянии в цитоплазме клетки, благодаря чему могут быстро перемещаться благодаря диффузии (в среднем на расстояние в 10 мкм 0,2 с). Достаточно часто выступают как мономеры: мономерами полисахаридов являются моносахариды, белков - аминокислоты, нуклеиновых кислот - нуклеотиды. Мономеры - простые молекулы, которые являются звеньями в цепях биополимерных макромолекул. им присуща способность к полимеризации, поэтому в их составе есть группы, которые реагируют с определенными группами других мономеров с образованием ковалентных связей. Сочетание малых молекул происходит путем удаления молекулы воды во время реакций конденсации, а распад - в результате ограниченного количества химических преобразований в тех продуктов, из которых синтезировались. В молекулах неоднократно повторяются определенные простые комбинации атомов - функциональные группы - химические и физические свойства которых и определяют поведение любых молекул ОН - гидроксильная группа, NH2 - аминогруппа, СООН - карбоксильная группа и др.

Биологическое значение. Функции малых молекул в живых организмах не отличаются разнообразием, но очень важны для них. Это: 1) строительная - участие в образовании других, более сложных молекул; 2) энергетическая - участие в биохимических реакциях энергетического обмена; 3) регуляторная - участие в регуляции процессов и функций.

Разнообразие малых молекул

К сновным семей малых молекул относят жирные кислоты, простые сахара, аминокислоты и нуклеотиды.

Моносахариды (простые сахара ) - это группа углеводов, молекулы которых в своем составе имеют от трех до десяти атомов углерода. Общая формула моносахаридов - СnН2nОn. Содержание в клетке около 1% от общей массы клетки. Могут иметь при одинаковом химического состава разный порядок связей между атомами или группами атомов, обусловливает существование структурных изомеров с различными химическими свойствами (например, глюкоза и фруктоза формуле С6Н12O6). По физическим свойствам это белые кристаллические вещества, сладкие на вкус (сладкой является фруктоза - в 5 раз слаще глюкозы), хорошо растворимые в воде, спиртах и нерастворимые в полярных растворителях. За счет наличия нескольких гидроксильных групп способны к полимеризации, образуют большое количество олиго- и полисахаридов, в которых сочетаются с помощью гликозидных Связи. Синтезируются с СО2 и воды в процессе фотосинтеза у растений и в процессе глюконеогенеза у животных. Распад осуществляется путем окисления с образованием СО2 и Н2О с выделением большого количества энергии (например, окисления одной молекулы глюкозы сопровождается образованием 38 молекул АТФ). В моносахаридов наблюдается зависимость свойств от химического состава, пространственного расположения групп, способности поворачивать плоскость поляризованного света, наличия и количества функциональных групп и др. Моносахариды могут существовать в двух формах - линейной, когда углеводный цепь открытый, и циклический, когда он замкнут.

В биохимии углеводов уже описано более 50 различных природных моносахаридов. Самой распространенной является их классификация в зависимости от количества атомов углерода в молекуле, согласно которому названия групп моносахаридов образуют от греческого названия числительного, что соответствует этому количеству с добавлением окончания -оза (триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы, октозы, нанозы, декозы) . Важнейшее значение в живой природе имеют пентозы и гексозы. Пентозы - это группа моносахаридов, молекулы которых содержат пять атомов углерода. С пентоз известны рибоза и дезоксирибоза, входящих в состав соответственно рибонуклеиновой (РНК) и дезоксирибонуклеиновой (ДНК) кислот. Гексозы - это группа моносахаридов, молекулы которых содержат шесть атомов углерода. В природе наиболее распространены глюкоза и фруктоза, от содержания которых зависит сладкий вкус ягод, меда.

Распространены в организмах как в свободном состоянии, так и в составе олигосахаридов, полисахаридов и др. Играют важную роль в обмене веществ, участвующих в процессах клеточного дыхания, брожения и синтеза сложных углеводов. Основными функциями являются энергетическая (при расщеплении 1 г высвобождается 17,6 кДж энергии) и структуры

турная (есть мономерами сложных углеводов). Важное значение для жизнедеятельности организмов имеют и такие производные моносахаридов, как сахарные спирты (например, маннитол в бурых водорослей как запасающая соединение), сахарные кислоты (аскорбиновая кислота, уроновые кислоты), гликозиды (сердечные гликозиды ландыша).

Жирные кислоты - это группа малых органических молекул, которые по химической природе одноосновными карбоновыми кислотами. Общей формулой жирных кислот является СН3 - (CH2) n - СООН. В молекуле есть два разных части: длинный гидрофобный карбоновый цепь и гидрофильная карбоксильная группа. Содержание их в клетке - около 1% от общей массы клетки. Жирные кислоты отличаются между собой температурой плавления и растворимости в воде и органических растворителях. Увеличение количества атомов углерода в молекулах сопровождается снижением растворимости в воде и повышением температуры плавления.

В воде их молекулы могут образовывать поверхностную пленку или небольшие мицеллы (частицы в коллоидных системах, состоящих из гидрофобного ядра и гидрофильной оболочки ). Сочетаются жирные кислоты со спиртами с образованием липидов с помощью сложноэфирных связей. Их распад осуществляется путем окисления с образованием ацетил-КоА, СО2 и Н2О с выделением большого количества энергии (например, окисления одной молекулы пальмитиновой кислоты сопровождается образованием 130 молекул АТФ). В жирных кислот наблюдается зависимость свойств от химического состава, наличия двойных связей и др.

По количеству атомов углерода жирные кислоты делят на низшие (до 3 атомов углерода), средние (4-9 атомов углерода) и высшие (9-24 атомы углерода). По особенностям связей различают насыщенные [НЕ имеют двойных связей) и ненасыщенные (могут иметь один, два или более двойных связи). Наиболее распространенными жирными кислотами являются такие насыщенные жирные кислоты, как масляная, пальмитиновая, стеариновая, арахиновая, и такие ненасыщенные жирные кислоты, как олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая.

Жирные кислоты распространены в организмах как в свободном состоянии, так и в составе простых и сложных липидов. Но важнейшее проявление структурной функции жирных кислот - участие в построении фосфолипидов клеточных мембран. Жирные кислоты являются ценным источником энергии, поскольку их распад сопровождается выделением вдвое большего количества энергии, чем при распаде такого же массы глюкозы. Ненасыщенные жирные кислоты (линолевая, линоленовая, арахидоновая ), которые условно объединены в группу под названием "витамин F", участвуют в процессах роста и развития организма, усиливают защитные реакции и тому подобное. Недостаток этого витамина в организме животных приводит к прекращению роста, вызывает дерматиты и заболевания внутренних органов. Итак, для жирных кислот характерна и структурная, и энергетическая, и регуляторная функции.

Аминокислоты - это малые органические молекулы, в состав которых входят аминогруппа и карбоксильная группа. Содержание их в клетке - 0,4% от общей массы клетки. Общая формула их включает карбоксильную группу СООН, аминогруппу NH2 и радикальную группу, которая в разных аминокислот разная и отличает их друг от друга. По физическим властивос-

Пальмитиновая кислота (C15H31COOH)

себя аминокислоты - это бесцветные кристаллические вещества, большинство которых растворимый в воде. Они могут иметь сладковатый, горьковатый вкус, специфический запах, но большинство - вообще без вкуса и запаха. Все термически малоустойчивы. Аминокислоты способны к полимеризации, образуя пептиды и белки. В большинстве аминокислот есть одна СООН (обуславливает кислотные свойства) и одна NH2 (обуславливает основные свойства), которые вместе определяют амфотерные свойства аминокислот. За счет способности аминогруппы и карбоксильной "группы к ионизации возникают ионные связи, при взаимодействии сульфгидрильных групп (-SH) радикалов серосодержащих аминокислот образуются дисульфид ни связи, при взаимодействии водорода с 0 или N в составе групп - ОН или -NH формируются водородные связи, и при взаимодействии NH2 одной аминокислоты с СООН другой с выделением воды образуются пептидные связи . при повышении pH выступают в роли доноров Н + -йонив, а при понижении - в роли акцепторов этих ионов, что указывает на их способность действовать в растворах как буфера. В аминокислот наблюдается зависимость свойств от химического состава, состава радикалов, количества функциональных групп, pH от действия поляризованного света и др.

Всего из природных источников выделено более 200 аминокислот. их классифицируют по строению радикала, количеством функциональных групп и др. По биологическим особенностям аминокислоты делятся на заменимые (например, аланин, аспарагин) и незаменимые (лейцин, валин). Первые синтезируются в организме человека и животных, а другие не синтезируются и попадают в них только с пищевыми продуктами. Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном набора из 20 основных L-аминокислот и определенных дополнительных аминокислот, которые являются производными от основных.

Названия основных аминокислот и их сокращенные обозначения

Название аминокислоты

сокращенное название

Переменные (с) и постоянные (н)

(С) - для детей (н)

аспарагин

аспарагиновая кислота

гистидин

(С) - для детей (н)

глутамин

глутаминовая кислота

изолейцин

метионин

триптофан

фенилаланин

Значение аминокислот, прежде всего, связано с тем, что они мономерами белков (структурная функция) и источником энергии (энергетическая функция). Однако аминокислоты выполняют и некоторые специфические функции. Например, из тирозина синтезируется гормон щитовидной железы - тироксин.

Нуклеотиды - органические соединения, молекулы которых состоят из азотистого основания, моносахарида и остатков фосфорной кислоты. Содержание в клетке - 0,4% от общей массы клетки. Итак, в состав молекул нуклеотидов входят: 1) азотистое (азотная) основа (А - аденин, или Г - гуанин, или Т - тимин, или Ц - цитозин, или В - урацил) 2) углевод, который представляют пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и фосфорная кислота. Соединение азотистого основания из пентоз называется нуклеозидом. Нуклеотиды хорошо растворимые в воде. Они способны к полимеризации, образуя нуклеиновые кислоты (РНК и ДНК). Проявляют свойства кислот, так как содержат фосфорную кислоту, а благодаря азотистых оснований - основные свойства. В составе нуклеотидов есть два вида ковалентных связей: гликозидная (между азотистой основой и пентозы) и фосфоефирний (между пентозы и остатком фосфата).

Сочетаются нуклеотиды в полинуклеотидную цепь с образованием мижнуклеотидного 3 ", 5"-фосфодиефирного связи между пентозы одного нуклеотида и фосфатом другое. Нуклеотиды двух цепей объединяются на основе принципа структурной комплемен- тарности с помощью водородных связей. Свойства нуклеотидов зависят от состава азотистых оснований, пентоз и количества фосфатных остатков.

Нуклеотиды делят на рибонуклеотиды (адениловый, уридиловый, гуаниловый и цитидиловий) и дезоксирибонуклеотидов (адениловый, тимидиловой, гуаниловый и цитидиловий). Производными нуклеотидов является нуклеозиддифосфаты (нуклеотиды с двумя остатками фосфорной кислоты, например, АДФ, ГДФ), нуклеозидтрифосфатов (нуклеотиды с тремя остатками фосфорной кислоты, например, АТФ, ГТФ, ТТФ, ЦТФ), НАДФ, НАД, ФАД и др.

Нуклеотиды являются "строительными" субъединицами нуклеиновых кислот, в сочетании с другими группами образуют коферменты в составе ферментных систем, например, НАДФ, ФАД (структурная функция ) , участвуют в энергетическом обмене клеток, например, АТФ (энергетическая функция ) , участвуют в передаче гуморальных сигналов в клетку, например, циклический АМФ (регуляторная функция ) и др.

Аденозинтрифосфорная кислота - органическое соединение, принадлежащих к свободным нуклеотидов и является универсальным химическим аккумулятором энергии в клетке. Молекула АТФ является нуклеотидов, который состоит из аденина, рибозы и трех фосфатов. При гидролитическом отщеплении фосфатной группы от АТФ высвобождается около 42 кДж энергии и образуется АДФ (аденозиндифосфорна кислота). Когда же от молекулы АТФ отщепляются два фосфаты, образуется АМФ (аденозинмонофосфорна кислота) и освобождается 84 кДж энергии.

В обратном процессе, при образовании АТФ из АДФ или АМФ и неорганического фосфата, происходит аккумуляция энергии в макроэргических связях, которые возникают между остатками фосфорной кислоты. Процессы расщепления и образования АТФ происходят постоянно в соответствии со схемой:

Итак, основная функция АТФ - это энергетическая, так как участвует в энергетическом обмене, запасаясь в своих макроэргических связях значительное количество энергии. Кроме энергетической функции АТФ в клетках также универсальным источником фосфатных групп.

Большинство макромолекул можно совместить в несколько классов: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды.

Энциклопедия "Аванта +"

Белки (протеины , полипептиды ) - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты , которые(имея в своём составе карбоксильную и амино- группы)обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры и их называют макромолекулами .

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот и огромное разнообразие белков создается за счет различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи - это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между -СО и -NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль - вторичная структура белка .
  • Третичная структура белка - трёхмерная пространственная “упаковка” полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации ) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией .

Разрушение первичной структуры необратимо.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины ), жиры (липопротеины ), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины ) и др.

Функции белков

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки - ферменты - способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция - одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция - белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция . Прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция - обеспечивается сократительными белками – актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция - антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам - гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция - при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки являются биологическими полимерами со сложнейшей структурой. Они имеют высокий молекулярный вес и состоят из аминокислот, простетических групп, представленных витаминами, липидных и углеводных включений. Белки, содержащие углеводы, витамины, металлы или липиды, называются сложными. Простые белки состоят только из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью.

Пептиды

Независимо от того, какую структуру имеет вещество, мономерами белков являются аминокислоты. Они образуют базовую полипептидную цепочку, из которой затем формируется фибриллярная или глобулярная структура белка. При этом белок может синтезироваться только в живой ткани - в растительных, бактериальных, грибковых, животных и прочих клетках.

Единственными организмами, которые не могут соединять мономеры белков, являются вирусы и простейшие бактерии. Все остальные способны образовывать структурные белки. Но какие вещества являются мономерами белков, и как они образуются? Об этом и о о полипептидах и образовании структуры, об аминокислотах и их свойствах читайте ниже.

Единственным мономером молекулы белка служит любая альфа-аминокислота. При этом белок - это полипептид, цепочка из соединенных аминокислот. В зависимости от количества аминокислот, участвующих в его образовании, выделяют дипептиды (2 остатка), трипептиды (3), олигопептиды (содержит от 2-10 аминокислот) и полипептиды (множество аминокислот).

Обзор структуры белков

Структура белка может быть первичной, чуть более сложной - вторичной, еще более сложной - третичной, и самой сложной - четвертичной.

Первичная структура - это простая цепь, в которую посредством пептидной связи (CO-NH) соединены мономеры белков (аминокислоты). Вторичная структура - это альфа-спираль или бета-складки. Третичная - это еще более усложненная трехмерная структура белка, которая образовалась из вторичной вследствие образования ковалентных, ионных и водородных связей, а также гидрофобных взаимодействий.

Четвертичная структура является самой сложной и свойственна рецепторным белкам, расположенным на клеточных мембранах. Это надмолекулярная (доменная) структура, образованная вследствие объединения нескольких молекул с третичной структурой, дополненных углеводными, липидными или витаминными группами. В данном случае, как и при первичной, вторичной и третичной структурах, мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они также соединены пептидными связями. Отличие состоит лишь в сложности структуры.

Аминокислоты

Единственными мономерами молекул белков являются альфа-аминокислоты. Их всего 20, и они являются чуть ли не основой жизни. Благодаря появлению пептидной связи, стал возможным. А сам белок после этого начал выполнять структурообразующую, рецепторную, ферментативную, транспортную, медиаторную и прочие функции. Благодаря этому живой организм функционирует и способен воспроизводиться.

Сама альфа-аминокислота представляет собой органическую карбоновую кислоту с аминогруппой, соединенной с альфа-углеродным атомом. Последний расположен рядом с карбоксильной группой. При этом мономеры белков рассматриваются как у которых концевой углеродный атом несет и аминную, и карбоксильную группу.

Соединение аминокислот в пептидах и белках

Аминокислоты соединяются в димеры, тримеры и полимеры посредством пептидной связи. Она образуется путем отщепления гидроксильной (-ОН) группы от карбоксильного участка одной альфа-аминокислоты и водорода (-Н) - от аминогруппы другой альфа-аминокислоты. В результате взаимодействия отщепляется вода, а на карбоксильном конце остается участок С=О со свободным электроном около углерода карбоксильного остатка. В аминогруппе другой кислоты имеется остаток (NH) с имеющимся у азотного атома. Это позволяет соединить два радикала с образованием связи (CONH). Она называется пептидной.

Варианты альфа-аминокислот

Всего известно 23 альфа-аминокислоты. Они представлены в виде списка: глицин, валин, аланин, изолецин, лейцин, глутамат, аспарагинат, орнитин, треонин, серин, лизин, цистин, цистеин, фенилаланин, метионин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, аргинин, гистидин, аспарагин и глутамин. В зависимости от того, могут ли они синтезироваться организмом человека, эти аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах

Заменимые организм человека может синтезировать, тогда как незаменимые должны поступать только с пищей. При этом и незаменимые, и заменимые кислоты важны для биосинтеза белка, потому как без них синтез не может быть завершен. Без одной аминокислоты, даже если все остальные присутствуют, невозможно построить именно тот белок, который требуется клетке для выполнения своих функций.

Одна ошибка на любом из этапов биосинтеза - и белок уже непригоден, потому как не сможет собраться в нужную структуру из-за нарушения электронных плотностей и межатомных взаимодействий. Потому человеку (и прочим организмам) важно потреблять в которых имеются незаменимые аминокислоты. Их отсутствие в пище приводит к ряду нарушений белкового обмена.

Процесс образования пептидной связи

Единственными мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они постепенно соединяются в цепочку полипетида, структура которой заранее сохранена в генетическом коде ДНК (или РНК, если рассматривается бактериальный биосинтез). При этом белок - это строгая последовательность аминокислотных остатков. Это цепочка, упорядоченная в определенную структуру, выполняющая в клетке заранее запрограммированную функцию.

Этапная последовательность белкового биосинтеза

Процесс образования белка состоит из цепи этапов: репликация участка ДНК (или РНК), синтез РНК информационного типа, ее выход в цитоплазму клетки из ядра, соединение с рибосомой и постепенное прикрепление аминокислотных остатков, которые поставляются транспортной РНК. Вещество, что является мономером белка, участвует в ферментативной реакции отщепления гидроксильной группы и протона водорода, а затем присоединяется к наращиваемой полипетидной цепочке.

Таким образом получается полипептидная цепочка, которая уже в клеточном эндоплазматическом ретикулуме упорядочивается в некую заранее заданную структуру и дополняется углеводным или липидным остатком, если это требуется. Это называется процессом "созревания" белка, после чего тот направляется транспортной клеточной системой к месту назначения.

Функции синтезированных белков

Мономерами белков являются аминокислоты, необходимые для построения их первичной структуры. Вторичная, третичная и четвертичная структура уже образуется сама, хотя иногда также требует участия ферментов и прочих веществ. Однако они уже не являются основными, хотя и крайне необходимы, чтобы белки выполняли свою функцию.

Аминокислота, что является мономером белка, может иметь места прикрепления углеводов, металлов или витаминов. Образование третичной или четвертичной структуры дает возможность найти еще больше мест для расположения вставочных групп. Это позволяет создать из белка производное, которое играет роль фермента, рецептора, переносчика веществ в клетку или из нее, иммуноглобулина, структурного компонента мембраны или клеточной органеллы, мышечного белка.

Белки, образованные из аминокислот, являются единственной основой жизни. И сегодня считается, что жизнь как раз зародилась после появления аминокислоты и вследствие ее полимеризации. Ведь именно межмолекулярное взаимодействие белков и есть начало жизни, в том числе и разумной. Все остальные биохимические процессы, включая энергетические, нужны для реализации белкового биосинтеза, и как результат, дальнейшего продолжения жизни.

Цель урока: расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках, изучить их строение, классификацию и свойства.

Задачи:

  • образовательные : формирование понятия о белках на основе строения и свойств; рассмотрение их биологической роли; формирование общебиологических понятий;
  • развивающие : развитие логического мышления учащихся, общеучебных умений сравнивать, обобщать знания по теме «Белки»; развитие любознательности, познавательного интереса к рассматриваемой теме;
  • воспитательные : формирование научного мировоззрения школьников при изучении темы; экологическое воспитание; воспитание бережного отношения к учебному предмету – биологии.

Новые знания: органические вещества, входящие в состав клетки; белки; полимеры; ферменты; антитела; антигены.

Опорные знания: неорганические вещества, входящие в состав клетки; вода; диполь; полярность; гидролиз; минеральные соли; буферность.

Форма проведения: урок

Методы проведения: объяснительно-иллюстративный; репродуктивный, частично-поисковый.

Тип урока: урок усвоения новых знаний.

Оборудование и материалы: мультимедийный проектор, презентация (у автора), тестовые задания.

Ход урока

I. Организационный момент.

II. Актуализация чувственного опыта и опорных знаний учащихся.

– Ребята, а сейчас я вам задам вопросы, для того чтобы посмотреть как вы усвоили материал прошлого урока.

– Что такое углеводы? Каково их содержание в животных и растительных клетках?

(Углеводы – органические вещества с общей формулой C n (H 2 O) m . У большинства углеводов число молекул воды вдвое превышает количество атомов углерода, поэтому они и были названы углеводами. В животной клетке углеводов содержится 1-2%, иногда 5%, в растительных же клетках их содержание в некоторых случаях достигает 90% сухой массы (клубни картофеля, семена и т.д.)

– Какие функции выполняют углеводы?

(Углеводы выполняют две основные функции: строительную и энергетическую. Например, целлюлоза образует стенки растительных клеток и т.д. Углеводы играют роль основного источника энергии в клетке. В процессе окисления 1 г углеводов освобождается 17,6 кДж энергии. Крахмал у растений и гликоген у животных, откладываясь в клетках, служат резервом пищи и энергии.)

– Что из себя представляют липиды? Перечислите функции, характерные им.

(Липиды – нерастворимые в воде органические вещества, отличающиеся большим разнообразием. Самые распространенные из липидов, встречающихся в природе, – нейтральные жиры. Их принято делить на жиры и масла. Функции: 1) энергетическая; 2) строительная; 3) транспортная; 4) структурная.)

– Ребята, а сейчас выполните небольшой тест :

I. Выберите один правильный ответ.

    Липиды растворяются в эфире, но не растворяются в воде, так как они
    а) являются полимерами
    б) состоят из мономеров
    в) гидрофобны
    г) гидрофильны

    Медведи во время продолжительного зимнего сна необходимую для жизни воду получают за счет
    а) расщепления белков
    б) талого снега
    в) окисления жира
    г) окисления аминокислот

    Запасным углеводом в животной клетке является
    а) хитин
    б) целлюлоза
    в) крахмал
    г) гликоген

II. Выберите три правильных ответа их шести.

    Какие углеводы относятся к моносахаридам?
    а) рибозу
    б) глюкозу
    в) целлюлозу
    г) фруктозу
    д) крахмал
    е) гликоген

    Жиры в организме животных и человека
    а) расщепляются в кишечнике
    б) участвуют в построении мембран клетки
    в) откладываются в запас в подкожной клетчатке, в области почек, сердца
    г) превращаются в белки
    д) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
    е) синтезируются из аминокислот

(Ответы: 1 – в; 2 – в; 3 – г; 4 – а, б, г; 5 – б, в, д)

III. Мотивация учебной деятельности школьников.

Учитель для начала зачитывает стих.

Меняя каждый миг свой образ прихотливый,
Капризна, как дитя, и призрачна, как дым,
Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
Великое смешав с ничтожным и смешным…

Что такое жизнь? Этот вопрос волновал людей всегда. В течение веков копились наблюдения, проводились исследования, рождались и умирали теории. Пожалуй, ни одно естественнонаучное явление не вызывало такой острой борьбы мировоззрений, как проблема живого. А причина этой борьбы – в самом объекте, его уникальности, неповторимости и сложности.
Постепенно было накоплено достаточно экспериментального материала, чтобы дать следующее определение жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным методом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ, прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка». (Ф.Энгельс).

Современная наука представляет жизнь как переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами. Следует подчеркнуть, что отдельные очищенные белки не имеют характерных признаков живого. Поэтому в поиске ответа на вопрос «Что такое жизнь?» нужно раскрыть тайну веществ, лежащих в ее основе, то есть ответить на вопрос «Что такое белок?»

IV. Сообщение темы, цели и задач урока.

Тема: Белки

Цель: Расширить знания о природных высокомолекулярных веществах – белках, изучить их строение и свойства.

V. Первичное восприятие и осознание учащимися нового материала.

Белки – сложные органические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав природных белков входят 20 аминокислот, 8 из них незаменимые, т.е. не синтезируются в организме, поэтому их поступление в организм обязательно вместе с пищей.

В организме человека встречается 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Молекулы белков могут быть спиралевидными, складчатыми или шарообразными.

Впервые белковую молекулу изучил и установил, что она состоит из аминокислот – Я.Беккори.

Белки же, в свою очередь, имеют сложное строение. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы.

Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в белковой молекуле (линейное расположение).


Вторичная структура – закручивание первичной структуры белка в спираль.

Третичная структура – упаковка закрученной спирали в конфигурацию в виде клубка.

Четвертичная структура – несколько третичных структур (клубков), объединенных в одно целое.

Белки выполняют следующие функции :

1) строительная функция – белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

2) каталитическая функция – ускоряют протекание реакций в организме.

3) двигательная функция – специальные сократительные белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы.

4) транспортная функция – заключается в присоединении химических элементов или биологически активных веществ и переносе их к различным тканям и органам тела.


5) защитная функция – особые белки антитела (образованы в лейкоцитах) связывают и обезвреживают несвойственные организму вещества – антигены.

6) энергетическая функция – при расщеплении 1 г. белка выделяется 17 кДж энергии.

Существую цветные реакции на белки:

1) ксантопротеиновая реакция

2) биуретовая реакция

Также, белкам свойственен такой процесс, как денатурация. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.

VI. Осмысление внутренних закономерностей, связей между изучаемыми предметами в процессе мыслительной работы и выполнения познавательных заданий.

– Ребята, перед вами представлен текст, который содержит ошибочную информацию. Ваша задача – выявить допущенные ошибки. При этом не забываем, что работаем индивидуально. (слайд 18)

Белки – сложные органические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав природных белков входят 20 аминокислот, 8 из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм не обязательно вместе с пищей.
Белки, взаимодействуя с азотной кислотой, дают фиолетовое окрашивание . Данная реакция называется ксантопротеиновой реакцией. Вторичная структура белков – это чередование аминокислот в линейной структуре. Денатурация – процесс изменения цвета белковой молекулы . Содержание белка в яйце меньше , чем в молоке и молочных продуктах. При варке белок не меняет свой цвет.

VII. Обобщение и систематизация изученных на уроке понятий и ранее усвоенных знаний.

– Итак, ребята, вы уже можете, изучив сегодняшнюю тему, выполнить небольшой тест:

ТЕСТ для проверки:

    Какая структура белка закручена в спираль?
    А) первичная;
    Б) вторичная;
    В) третичная;
    Г) четвертичная.

    Какое количество энергии выделяется при расщеплении 1 г белка?
    А) 25 кДж;
    Б) 38 кДж;
    В) 18 кДж;
    Г) 17 кДж.

    Какое окрашивание белков дает биуретовая реакция?
    А) фиолетовое;
    Б) зеленое;
    В) желтое;
    Г) 17 белое.

    Сколько незаменимых аминокислот существует?
    А) 10;
    Б) 8;
    В) 20;
    Г) 5.

    Что такое денатурация?
    А) нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов;
    Б) процесс изменения цвета белковой молекулы;
    В) цветная реакция на белки;
    Г) процесс восстановления природной структуры белка.

    Разнообразие белков обусловлено входящими в их состав различными:
    А) нуклеотидами;
    Б) аминокислотами;
    В) липидами;
    Г) нуклеиновыми кислотами.

    Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия:
    А) участков одной белковой молекулы по типу связей;
    Б) нескольких полипептидных нитей;
    В) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей;
    Г) белковой глобулы с мембраной клетки.

    Способность молекул белка соединяться с другими веществами и переносить их в клетке или организме лежит в основе функции:
    А) транспортной;
    Б) каталитической;
    В) сигнальной;
    Г) энергетической.

    Какие белковые вещества синтезируются в организме в ответ на появление в нем чужеродных тел и веществ?
    А) углеводы;
    Б) ферменты;
    В) антитела;
    Г) гормоны.

    Ферменты выполняют функцию:
    А) структурную;
    Б) каталитическую;
    В) сократительную;
    Г) энергетическую.

(Ответы: 1. Б; 2. Г; 3. А; 4. Б; 5. А; 6. Б; 7. Б; 8. А; 9. В; 10. Б)

VIII. Подведение итогов урока.

– Ребята, наш урок подходит к концу. И я бы хотела услышать вывод к нашему сегодняшнему уроку.

Вывод: Расширили знания о природных высокомолекулярных веществах – белках, изучили их строение и свойства.

– В целом, урок прошел очень хорошо. Вы неплохо поработали, проявили активность и самостоятельность. Молодцы!

IX. Домашнее задание.

Вопросы 1-4 на стр. 112 (устно)

Составить кроссворд на тему «Углеводы. Липиды. Белки»

Использованная литература:

  1. Каменский А.А. и др. Биология. Введение в общую биологию и экологию. Учебник для 9 класса. 3-е изд., стереотип. – М.: Дрофа, 2002. – 304с.
  2. Мамонтов С.Г. Биология. Общие закономерности. 9 кл.: Учеб. для общеобразоват. учреждений / С.Г. Мамонтов, В.Б. Захаров, Н.И. Сонин. – 4-е изд., стереотип. – М.: Дрофа, 2003. – 288с.: ил.
  3. Пономарева И.Н., Корнилова О.А. Основы общей биологии. 9 кл.: 2-е изд. – М.: Дрофа, 2000.